Una parte importante de nuestra investigación se centra en el estudio de la evolución de proteínas y enzimas en rasgos tales como la promiscuidad enzimática, la especificidad por sustrato, la regulación alostérica, los mecanismos catalíticos y la adaptación a diversos ambientes extremos (psicrófilos, termófilos, halófilos). Utilizamos la metodología de reconstrucción de enzimas ancestrales para trazar las rutas evolutivas de estas y los aspectos estructurales asociados a ellas.

Además de la cristalografía de rayos X, SAXS y cryoEM, utilizamos enfoques como la cinética enzimática en estado estacionario, cinética rápida (pre-estado estacionario), fluorescencia, dicroísmo circular, estudios termodinámicos de interacciones moleculares, estabilidad de proteínas, bioinformática, simulaciones computacionales de dinámica molecular y recientemente fluorescencia multiparamétrica de molécula individual.